Purification and Properties of Oxalate Oxidase from Barley Seedlings
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概要
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Oxalate oxidase from barley seedlings (Hordeum vulgare L. var. distichon ALEFELD) was purified to homogeneity as determined by disc gel electrophoresis. The enzyme hydrolyzed oxalate, but no other related acids. The optimum pH was around pH 3.5,and this enzyme was stable at acidic pHs. The enzyme appears to consist of two identical subunits. Various other properties were investigated.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1979-09-25
著者
-
平野 和行
Gifu Pharmaceutical University
-
佐々木 正憲
Niigata College Of Pharmacy
-
坪井 実
東京薬科大学
-
山村 博彦
東京薬科大学
-
森川 正子
東京薬科大学
-
坪井 実
Tokyo College of Pharmacy
-
平野 和行
Gifu College Of Pharmacy
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