大腸菌全タンパク質の凝集性とシャペロン効果の網羅的な解析
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概要
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Protein folding is often hampered by protein aggregation, which can be prevented by a variety of chaperones in the cell. However, the relationship between the propensity to form aggregates and primary sequence and preferences of chaperones for substrates has not been understood. We comprehensively analyzed the aggregation propensity of all Escherichia coli proteins and the aggregation prevention effect of three major chaperones for aggregation-prone proteins by using a reconstituted chaperone-free translation system (PURE system). The resource obtained here can be used to investigate the properties of proteins of interest in terms of their solubilities and chaperone effects.
- 日本生物物理学会の論文
著者
-
上田 卓也
東京大学大学院新領域創成科学研究科メディカルゲノム専攻
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田口 英樹
東京工業大学 大学院生命理工学研究科 生体分子機能工学専攻
-
丹羽 達也
東京工業大学大学院生命理工学研究科生体分子機能工学専攻
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田口 英樹
東京工業大学大学院生命理工学研究科生体分子機能工学専攻
-
丹羽 達也
東京工業大学大学院生命理工学研究科
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