微生物の生産するカルボニル還元酵素--その多様性と光学活性アルコ-ル類の合成への利用
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概要
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New NADPH-dependent carbonyl reductases which catalyze stereospecific reductions of carbonyl compounds have been purified from various microorgansms and characterized. The enzymes "polyketone reductase" from Candida <I>parapsilosis</I> and <I>Mucor ambiguus</I> specifically catalyze reduction of various prochiral cyclic diketones, yielding the corresponding (<I>R</I>)- and (<I>S</I>)-hydroxyketones, respectively. Aldehyde reductase from <I>Sporobolomyces salmonicolor</I> and carbonyl reductase from <I>C</I>. <I>macedoniensis</I> catalyze stereospecific reduction of various aliphatic and aromatic ketones and aldehyds. Ketopantoic acid reductase from <I>Pseudomonas maltophilia</I> and an FMN-dependent alcohol dehydrogenase from <I>Nocardia asteroides</I>, catalyze reduction of ketopantoic acid to <SUB>D</SUB>-pantoic acid and oxidation of <SUB>L</SUB>-pantoyl lactone to ketopantoyl lactone. These enzymes were successfully applied to the synthesis of chiral intermediates for the synthesis of <SUB>D</SUB>-pantothenic acid and <SUB>L</SUB>-carnitine.
- 社団法人 有機合成化学協会の論文
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