電気泳動法によるサル肝臓ミトコンドリアに含まれるMonoamine oxidaseの存在状態の検討
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概要
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サル肝臓中に含まれるmonoamineox oxdase(MAO)は基質として主にtyramineおよびβ-phenylethylamineを酸化し低濃度のdeprenylとpargylineで阻害された事より主としてB型MAOであることが判明した．MAOの阻害剤であるpargylineはMAOと1:1の分子比で非可逆的に結合することよりMAOの存在の指標として<SUP>3</SUP>H-pargylineを用い，電気泳動法的にサル肝臓B型MAOの存在状態について検討した．サル肝臓ミトコンドリア中のMAOに<SUP>3</SUP>H-pargylineを結合させ6%sodium dodesyl sulfate (SDS)で可溶化処理した後に分子量をSDS電気泳動法で求めたところサブユニットの分子量は6万であった．ところが2%SDSで可溶化処理した場合は6万と12万にピークが認められた．一方，SDSを含まないディスク(DISC)電気泳動法を用いて種々ゲル濃度とその時のMAO分子の各易動度からMAOの分子量を求めたところ約12万であった．このことよりサル肝臓ミトコンドリアMAOは本来6万のサブユニットを2個持ったdimerで存在することが明らかとなった．サル肝臓B型MAOの等電点(pI)をゲル等電点電気泳動法により求めた．0.1%と0.75%Triton X-100および0・75% Lubrolでサル肝臓ミトコンドリアを可溶化処理した場合，pIはおよそ6．5付近であった．またミトコンドリア膜の脂質を分解するphospholipase Aおよびmethylethylketoneでサル肝臓ミトコンドリアを前処理した後0・75%Triton X-100で可溶化した場合も同様にpIは6．5付近であった．したがってサル肝臓ミトコンドリア中に含まれるB型MAOの等電点は可溶化剤の種類やミトコンドリア膜を構成している脂質の有無には左右されないことが判った．
- 社団法人 日本薬理学会の論文
著者
-
江頭 亨
大分医科大学薬理学
-
山中 康光
大分医科大学薬理学
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小畑 俊男
大分医科大学薬理学教室
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小畑 俊男
大分医科大学薬効薬物動態治療応用講座
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江頭 亨
大分医科大学薬効薬物動態治療応用講座
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山中 康光
大分医科大学薬理学教室
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小畑 俊男
大分医科大学 薬効薬物動態治療応用講座
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