大豆グリシニン蛋白質の加熱変性機構(I) : 加熱ゲル形成における初動因子としての酸性サブユニットの重合化
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概要
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At early stages of heat-induced association-dissociation behavior of soybean glycinin of 10% protein concentration, gelation process was investigated by sucrose density gradient centrifugation (SDGC) and polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE). Soluble aggregates (MMSA) formed within 3 min contained unknown components X, which are likely oligomer consisting of intermediary subunits (IS). This result indicates that the disulfide (SS) bridge formation through intermolecular disulfide exchange among fold and/or still unfold glycinins participates in the formation of MMSA even on heating at 1 min. With increasing in heating time, the disappearance of this X was consistent with the appearance of acidic subunit oligomer or polymer. Another soluble aggregates (HMSA) at bottoms after ultracentrifugation had similar subunit oligomer composition to that of the insoluble fractions in the gel of final heat-induced products.
- 八戸工業高等専門学校の論文
- 2006-12-15
著者
-
山内 文夫
Faculty Of Agriculture Tohoku University
-
山岸 辰則
Department of Chemical and Biological Engineering
-
高橋 伸芳
Faculty Of Agriculture Tohoku University:morinaga Milk Co. Ltd.
-
近藤 史晃
Department of Chemical and Biological Engineering
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