Gene Cloning and Characterization of Recombinant Ribose Phosphate Pyrophosphokinase from a Hyperthermophilic Archaeon
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概要
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The gene encoding ribose phosphate pyrophosphokinase (Pk-RPPK) from a hyperthermophilic archaeon, Pyrococcus sp. KOD1(Pk), was cloned, sequenced and expressed in Escherichia coli. The recombinant Pk-RPPK (280 aa, 31,113 Da) was purified to homogeneity. The optimal temperature and pH for the enzymatic activity are 50℃ and 7.0,respectively. The half-life of the enzymatic activity is 55 min at 70℃. A unique characteristic of the enzyme is that it can utilize CTP and GTP as substrates in addition to ATP. It was also found that Co^<2+> in particular and Ni^<2+> markedly enhance the specific activity of the enzyme, as does Mg^<2+> in the presence of Co^<2+> (182units/mg protein).
- 公益社団法人日本生物工学会の論文
- 1997-05-25
著者
-
森川 正章
阪大院・工・物生
-
Rashid Naeem
Dept. Synth. Chem. Biol. Chem. Grad. Sch. Eng. Kyoto Univ.:crest Imanaka Project
-
Imanaka Tadayuki
Department Of Applied Biotechnology Faculty Of Engineering Osaka University
-
Morikawa Masaaki
Department Of Biotechnology Department Of Material & Life Science Graduate School Of Engineering
-
RASHID NAEEM
Department of Biotechnology
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