ウナギ肝臓のグルタミン酸脱水素酵素の生化学的性質〔英文〕
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概要
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Optimal pH for reductive amination and glutamate oxidation were 8.0 and 8.5, respectively. The enzyme dept in 0.1M phosphate buffer (pH 6.0) at 8°C for 4 days had 80% of the initial activity, whereas that in 0.1M Tris-CI (pH 8.0) had negligible activity. Km values for NAD+ and glutamate were 0.45 and 3.7mM, respectively. Leucine, methionine, phenylalanine, and valine activated the enzyme in the direction of glutamate formation. Malate and succinate inhibited the enzyme. Effects of nucleotides and divalent ions on the enzyme activity were also examined and the role of the enzyme for gluconeogenesis in the eel liver was discussed.
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