ウナギ肝臓のグルタミン酸脱水素酵素精製におけるGTP-Sepharoseの有効性
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概要
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Glutamate dehydrogenase from eel liver was purified 75.5 fold in 33% yield by ammonium sulfate fractionation, protamine and heat treatment, gel filtration and affinity chromatography on GTP-Sepharose. When the partially purified enzyme from gel filtration was applied to a GTP-Sepharose column, it was retained with very few other proteins and recovered in 80 to 90% yield. The high affinity for ADP of glutamate dehydrogenase from eel liver was applied to the purification of this enzyme by affinity chromatography. Althouth this enzyme was retained on the ADP-Sepharose column, it could not be cluted either by a KCl gradient or by a pulse of NADH.
- 公益社団法人 日本水産学会の論文
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