南極産オキアミ (Euphausia superba) のタンパク分解酵素の精製と性質

概要

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オキアミのプロテアーゼを精製し,各性質を検討した結果,次の知見が得られた. (1)硫安塩析, Sephadex G-200, Sephadex G-100カラムクロマトにより,電気泳動的に精製単離し得た. (2)精製酵素の至適pHは6.0で,至適温度は40°Cであるが, pHが高くなると活性低下が著しい, 60°C以下では基質の存在により安定性が向上し, 60°C以上では,基質の有無にほとんど関係なく活性は低下する. 80°C, 100°C処理ではそれぞれ8分間, 2分間で完全に失活した. (3) 2価金属のキレート剤によって酵素活性が阻害されないことから,活性発現に2価金属を必要とはしない.またPCMBによって阻害されず, cystein, 2-mercaptoethanolによる活性化が認められない点より,精製酵素はSH酵素ではないと考えられる. (4) トリプシンインヒビターにより阻害されるが完全ではなく, 10倍量のトリプシンインヒビター存在下でも約20%の活性は残存した. (5) SDS-ディスク電気泳動法によって,精製酵素の分子量は約26,000であると推定した.
社団法人日本農芸化学会の論文