Monoamine Oxidaseに関する研究-8-豚腎臓MAOの可溶化と精製
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概要
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Monoamine oxidase (MAO) in hog kidney was found mainly in mitochondrial fraction and about 60 % of the enzyme in mitochondria was solubilized by a treatment of 1 % sodium cholate and ammonium sulfate fractionation. The specific activity of purified MAO was about 10-fold than that of the homogenate. PS maximum of the purified MAO was found at 2.0 and pH optimum was found at 8.0 in case of tyramine used as substrate. The administration of Fe<SUP>++</SUP> and Cu<SUP>++</SUP> in the system caused inhibition, however, NaN<SUB>3</SUB> caused marked activation of the enzymic activity.
- 社団法人 日本薬理学会の論文
著者
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山田 桃子
昭和大学医学部第2薬理学教室
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篠田 徳三
昭和大学医学部第二薬理学教室
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関 政子
昭和大学医学部第2薬理学教室
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庄 貞行
昭和大学医学部第2薬理学教室
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杵鞭 宏育
昭和大学医学部第2薬理学教室
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江頭 亨
昭和大学医学部第2薬理学教室
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