グルタミン合成酵素のトランジットペプチドによるin vitroでの葉緑体へのタンパク質の移送
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概要
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The gene coding for glutamine synthetase (GS, EC 6.3.1.2), a stromal enzyme, in rice was deduced to code for a transit peptide with 46 amino acids. To find if the transit peptide could transport foreign proteins into spinach chloroplasts, we conducted in vitro experiments with chimeric proteins formed of superoxide dismutase or β-glucuronidase and the transit peptide. The fused proteins contained various lengths of the N-terminal amino acid sequence (1, 23, or 45 amino acids) of mature glutamine synthetase 2 connected to the transit peptide. Intact chloroplasts were prepared from spinach leaves by Percoll density gradient centrifugation. The results showed that one and only one amino acid of the mature region of glutamine synthetase was needed for the transport of superoxide dismutase and β-glucuronidase into the chloroplasts.
- 社団法人日本農芸化学会の論文
- 1995-05-01
著者
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