湿熱処理による蛋白質の構造変化 : 構成アミノ酸の構造変化の挙動からの推定
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概要
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〔緒言〕演者らは前回の大会において,高圧蒸気滅菌処理した際の蛋白質の構造変化についてアルブミンをモデルとしてアミノ酸の組成を検討した結果,135℃でチロシン(Tyr)のサイトが特異的に変化することを報告したが,その理由については不明である.そこで,今回同一濃度のTyrおよび類似構造のフェニルアラニン(Phe),さらに異節環状構造のヒスチジン(His)の水溶液に254nmの紫外線を照射し,所定時間ごとの紫外線吸収スペクトル,高速液体クロマトグラフィ(HPLD)で観察した.また,同一重量のこれらのアミノ酸を個々に131,135℃にて湿熱処理した試料についても,それらの構造変化についても検討し,興味ある結果が得られたので報告する.〔実験〕1.使用したアミノ酸:Tyr,Phe,His,Pro,Arg,(Cys)_2(いずれも0.01g/dl水溶液).2.紫外線照射法:個々のアミノ酸水溶液を密栓付きの石英製溶液セル(光路長:10mm)に封入して,同一試料を254nm(単色光)の紫外線を所定時間(1,3,5,10分間)照射(照度:8.80mW/cm^2)して,紫外吸収スペクトルを測定した.また,照射前,10分後の試料をHPLCでも測定した.3.上述したアミノ酸水溶液,5mlを凍結乾燥した後,131,135℃,16分間湿熱処理した.これらも同様の測定法によって構造解析を行った.〔実験結果および考察〕アミノ酸単独であっても外部からのエネルギ(UV,湿熱)を付与することによってTyrが特異的に分解することが認められた.アミノ酸の融点に関するデータでもTyrのみ130℃(128℃)以下であり,Pheは融点はなく280℃で漸く分解するという強固さである.〔結語〕アミノ酸単独でもアルブミンの構造変化と同様の傾向が認められたことは,全ての蛋白質においても,外部から付与されるエネルギに対して,それを構成しているアミノ酸のうち,Tyrのサイトが最も変化し易いことを示していると考えられる.
- 2003-04-01
著者
-
中路 修平
クラレメディカル株式会社
-
磯崎 博司
岡山大学医学部附属病院中央手術部
-
磯崎 博司
岡山大学医学部附属病院 中央手術部
-
高島 征助
岡山大学 大学院医歯学総合研究1科
-
高島 征助
岡山大地域共同研究センター
-
加見谷 将人
岡山大医学部附属病院中央材料部
-
磯崎 博司
岡山大医学部附属病院中央材料部
-
加見谷 将人
岡山大学医学部附属病院 手術部
-
加見谷 将人
岡山大学医学部歯学部付属病院中央材料部
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