タンパク質分子間の相互作用と立体構造の安定性(<特集>熱測定によって何がわかるか:測定方法と対象の広がり II 相互作用を測る)
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概要
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While thermodynamic quantities of the specific binding of a protein to another protein is known from isothermal calorimetry, the thermodynamic stabilization introduced by the interaction is also studied by scanning calorimetry. The stabilization is caused by the dissociation process during the unfolding of the comlex. In this article, the two calorimetric methods to determine thermodynamic properties of protein-protein interactions are described.
- 日本生物物理学会の論文
- 1995-01-25
著者
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