ジスルフィド結合形成反応により蛋白質の折りたたみ過程と非天然状態を観る
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概要
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Disulfide bond formation has been used as a useful probe for analyzing protein folding mechanisms, because disulfide intermediates can be trapped in stable forms. In addition, the analysis for the distribution of disulfide isomers that are formed by intrachain sufhydryl/disulfide exchange reactions provides crucial information about non-native conformational states of globular proteins. Recent results from these analyses are reviewed.
- 日本生物物理学会の論文
- 1996-11-25
著者
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