過酸化脂質に対するリパーゼの触媒活性(英文)
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概要
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自然界において通常の環境でその役割を果たす酵素の多くは特殊な環境下おいては活性を示さないか失活することが多い。不飽和脂肪酸を結合するトリグリセリドは食品等の劣化にともなって容易に自動酸化をうけて脂質過酸化物を生じ、ヒドロペルオキシドの高い反応性に加えてこれらは周囲に強い酸化的環境を生み出す。本研究ではこのような状況下に基質としての過酸化脂質に対してリパーゼがどのような活性を示すかを検討した。その結果、Pseudomonas fluorescens由来のリパーゼP(Amano)はヒドロペルオキシドのアシル化反応において有機溶媒中で通常と変わらない触媒作用を示し、しかもその反応は立体選択的に進行することが明らかとなった。有機溶媒中、過酸化物の存在という特殊な環境下における上記生体触媒反応は光学活性過酸化物の生産の新しい方法としての可能性を示すものである。一方、水系では過酸化脂質に対して上記リパーゼは正常な触媒作用を示さずリノール酸より合成されたラセミ型過酸化不飽和脂肪酸エステルの過水分解に対して生成物の複雑な混合物を与えた。以上のように特殊な環境下における微生物由来のリパーゼの活性は反応条件の違いにより変化することが本研究で明らかとなった。Catalytic activity of lipase P (Amano) from pseudomonas fluorescens for lipid hydroperoxides were examined and in organic solvent the enzyme was found to catalyze acylation reaction of the hydroperoxy group in a stereoselective manner producing optically active hydroperoxy compounds, whereas in aqueous medium the lipase-catalyzed ester hydrolysis afforded a complicated mixture of unknown reaction products.
- 1998-02-01
著者
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