The Determination of Serum Carboxypeptidase A Activity and its Clinical Application
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概要
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This report is concerned with the colorimetric assay method of carboxypeptidase A activity in serum using carbonaphthoxy-L-phenylalanine (CNPA) as a substrate and the hydrolytic activity of CNPA in this reaction system.<BR>1) No effect was observed with the addition of DFP, cyanide, trypsin or epsilon aminocaproic acid.<BR>2) Activity was inhibited by dialysis against <I>o</I>-phenenthroline solution, and recovered with the addition of Zn<SUP>+ +</SUP> ions.<BR>3) Further addition of the CPase A substrates (different from CNPA) inhibited this reaction, whereas the presence of CPase B substrates showed no effect.<BR>4) In organs of humans and dogs, the pancreas was found as the only organ which was rich in CPase A activity, while traces of activity were observed in the kidneys.<BR>5) The mean serum CPase A activity in 28 normal subjects was 289.2±3.8 units (range 272.0-312.4 units).<BR>6) In almost all subjects with pancreatic cancer, and in some subjects with liver cirrhosis, chronic pancreatitis, diabetes mellitus, cholelithiasis, or chronic glomerulonehritis, a low level of serum CPase A activity was observed.<BR>7) The serum CPase A level in a patient who had undergone a total pancreatectomy dropped rapidly, and only negligible activity was found 3 weeks after the operation, while serum levels of total protein, cholinesterase and amylase showed minor changes during the same clinical course.<BR>8) It was observed that amylase activity and CPase A activity in serum changed inversely in experimental pancreatitis.<BR>Moreover, this amylase activity and CPase A activity varied in inverse proportions to each other.
- Japan Society of Clinical Chemistryの論文
著者
-
和田 正久
大阪市立大・医・第二内科
-
藤井 暁
大阪市立大学
-
辻野 一秋
大阪市立大石井内科
-
奥田 清
大阪市立大学 臨検査医
-
荒木 一成
大阪市立大学医学部第二内科
-
藤井 暁
大阪市立大学医学部第二内科
-
辻野 一秋
大阪市立大学医学部
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