<SUP>125</SUP>I-hGH, <SUP>125</SUP>I-hPRLの免疫学的活性および生物学的活性の検討

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概要

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• The human growth hormone (hGH) and human prolactin (hPRL) were iodinated with <SUP>125</SUP>I using the lactoperoxidase method and purified by gel filtration on a Sephadex G-100 column and by ion exchange chromatography on a diethyl-aminoethyl (DEAE) cellulose column. Aliquots of the peak fraction on the Sephadex G-100 column and each fraction on the DEAE cellulose column were tested by radioimmunoassay (RIA) using <SUP>131</SUP>I-hGH or <SUP>131</SUP> I-hPRL as a tracer and by bioassay using Nb<SUB>2</SUB> rat lymphoma cells.<BR>The ratio of the bioassay and RIA estimates of <SUP>125</SUP>I-hGH was 0.89 ± 0.15 (mean ± SD) and that of both estimates of <SUP>125</SUP>I-hPRL was 1.14 ± 0.16. These data suggest that the lactoperoxidase iodination method is sufficient for labeling hGH and hPRL to a high specific activity without altering their biological integrity.

• 日本内分泌学会の論文

著者

• 田中 敏章

  虎の門病院 小児科

• 田中 敏章

  虎の門病院(共済)

• Friesen H.G.

  マニトバ大学・生理Winnipeg Canada

• 田中 敏章

  虎の門病院小児科・沖中記念成人病研究所

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