4,5-不飽和ガラクチュロニド結合を加水分解する酵素とエキソポリガラクチュロナーゼの同一性について (酵素によるペクチン酸の分解-10,11-)

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概要

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• The present study has been undertaken to determine whether the activity on 4, 5-unsaturated galacturonidic linkage is due to a specific enzyme or to an exopolygalacturonase (exo-PG) which hydrolyzes both saturated and unsaturated galacturonidic linkages. Ratio of activities on 4, 5-unsaturated digalacturonic acid and pectic acid was practically constant before and after heat treatment of the enzyme preparations. The competitive inhibition by galacturonic acid was observed when saturated or unsaturated digalacturonic acid was used as the substrates. The two compounds also inhibited competitively the hydrolysis of the other. These results suggest that the enzyme hydrolyzing 4, 5-unsaturated galacturonidic linkage is identical with exo-PG.

• 社団法人 日本農芸化学会の論文

著者

• 畑中 千歳

  岡山大学農業生物研究所

• 小沢 潤二郎

  岡山大学農業生物研究所

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