A basic study on human hepatic glutathione S-transferase isozymes.
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概要
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The major glutathione S-transferases have been purified from three apparently normal human livers: two obtained at surgery and one at autopsy. Purification was by sequential gel filtration, glutathione affinity chromatography, and chromatofocusing.All three livers exhibited the same major cationic transferase peaks from chromatofocusing at pH 9.0 and 8.7 (designated C1 and C2, respectively) and several (2-3) minor peaks. The major anionic form (designated A1) from two livers eluted at the same position (pH 5.4), and the major form from the third liver (designated N1) eluted near neutral (pH 6.8). The transferase from erythrocytes eluted at pH 4.6.In SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, C1, C2 and Al showed the same single subunit (25, 000) whereas N1 was different (26, 000). The erythrocyte enzyme had a smaller subunit (23, 500). The amino acid composition and substrate specificity were very similar in C1, C2 and A1 whereas those of N1 were different.Urea/SDS-polyacrylamide gel electrophoresis resolved the apparent single subunit of C1, C2 and A1 into two distinct subunits. C1 was a homodimer of the faster migrating subunit; A1 was a homodimer of the slower migrating subunit; and C2 was a heterodimer of those two subunits.The results confirm; (1) large interindividual differences in content of each form; (2) in contrast to previous reports, close similarity in subunit, amino acid composition and substrate specificity between cationic and anionic forms; and (3) a new subunit heterogeneity in which the cationic and anionic transferases are homo or heterodimers of two distinct subunits.
- 財団法人 日本消化器病学会の論文
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