互変型酵素による血中中性脂肪分解機構に関する研究
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概要
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血中中性脂肪代謝調節機構をあきらかにするため,tributyrinを水解する血漿esteraseと,trioleinを水解するheparin静注後血漿lipaseとの性質の相異を検討した。Heparin静注後のラット血漿をUltrogel AcA 34 columnでgel filtrationするとheparin静注前血漿に存在していたtributyrin水解活性(esterase)とは別に,あらたにより大きな分子量を意味する位置に,triolein水解活性(lipase)の溶出がみられた。この画分には,tributyrin水解活性も存在していた。更にこの画分をtrypsin処理するとtributyrin水解活性は,不変であったが,triolein水解活性は,低下した。基質として,methylbutyrateを用いると,heparin静注後血漿lipaseによる水解能は,基質濃度の増加に伴って上昇が,みられた。一方trypsin処理したlipaseは,低濃度の水溶状態のmethylbutylbutyrateを,未処理のlipaseと同様に分解したが,臨界濃度をこえて不溶状態となったmethylbutyrateに対しては,分解能の低下がみられた。Heparin静注前ラット血漿から,esteraseを硫安分画,SephadoxG-200 column chromatography, DEAE-Sephadex A-50 ion exchange column chromatography, DEAE-cellurose, ion exchange,更にSephadox G-200 column chromatographyによって精製した。最終的に比活性約3000倍,ポリアクリルアミドディスクゲル電気泳動で,単一の蛋白バンドを示す酵素標品を得た。このesteraseとheparin処理してlipaseを遊出させたラット動脈壁とをインキュベートするとtriolein水解活性の回復がみられた。これらの成績から血漿esteraseが動脈壁でlipaseに変換し,血中中性脂肪分解に関与する可能性が推測された。
- 千葉大学の論文
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