Substrate Specificity of Carboxylesterase (E. C. 3. 1. 1. 1) from Several Animals
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概要
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Experiments were made to see the substrate specificity of purified esterase from various origins using p-nitrophenyl acetate, α-naphthyl acetate and trans-4-aminomethyl-cyclohexanecarboxylic acid esters as a substrate. And attension was focused on the influence of structural properties of trans-4-aminomethylcyclohexanecarboxylic acid esters. The hydrolysis rate of α-naphthyl acetate of p-nitrophenyl acetate differed markedly according to animal species. In all the enzymes from rats, guinea pigs, rabbits, and pigs, phenyl ester was hydrolyzed more readily than benzyl ester or alkyl ester. The hydrolysis rate of phenyl esters was affected by the steric as well as electronic effect of the substituents.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1976-07-25
著者
-
森川 正子
Department of Pharmacology, Tokyo College of Pharmacy
-
坪井 実
東京薬科大学
-
森川 正子
東京薬科大学
-
井上 みち子
Department of Pharmacology, Tokyo College of Pharmacy
-
坪井 実
Department of Pharmacology, Tokyo College of Pharmacy
-
井上 みち子
東京薬科大学第二薬理学教室
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