Effect of Chloride Ions on the Interaction between Salicylic Acid and Human Serum Albumin Studied by Frontal Affinity Chromatography
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概要
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The interaction of salicylic acid with human serum albumin (HSA) was studied at 4℃ by a frontal affinity chromatographic technique employing HSA monomer immobilized on agarose beads in two buffer system, i.e. Tris-HCl and phosphate buffers. A large difference in the apparent binding constants in these buffer systems was almost entirely attributed to the presence of chloride ions in Tris-HCl buffers. The inhibitory effect of chloride ions was directly demonstrated to be due to the binding of chloride ions to HSA, and other components of the buffers had little effect. The data can be interpreted on the basis of competitive binding at sites other than the primary chloride ion binding sites.
- 公益社団法人日本薬学会の論文
- 1985-02-25
著者
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島森 美光
北海道薬科大学
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島森 美光
Hokkaido Institute Of Pharmaceutical Sciences
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中野 尚美
Ginkyo College of Medical Science
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中野 尚美
銀杏学園短期大学
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山口 繁則
Hokkaido Kitami Health Center
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