Spectral Analysis of Amino Acid Sequence.II.Characterization of α-Helices by Local Periodicity
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概要
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The average hydrophobicity as well as the helix periodicity in the amino acidsequence were compared among filamentous proteins,<x-type globular proteinsand intrinsic membrane proteins, in order to study the correlation between the sidechain arrangement and the environmental conditions around helices. Althoughthe helix content of those proteins is equally high, the average hydrophobicityand the power spectral density at the helix period (3.6 residues per a turn) changedsystematically among three kinds of proteins, revealing the systematic distribu-tion of two types of helical segments : hydrophobic and amphiphilic helices. Theanalysis of partial sequences showed that the amphiphilic helix occurs at theinterface between polar and nonpolar environment, while the hydrophobic helixis found in the interior of protein complex or membranes.
- 社団法人日本物理学会の論文
- 1985-05-15
著者
-
Mitaku Shigeki
Department of Applied Physics, Graduate School of Engineering, Nagoya University
-
Mitaku Shigeki
Department Of Applied Physics Faculty Of Engineering University Of Tokyo:(present Address) Departmen
-
Mitaku Shigeki
Dept. Of Appl. Phys. Grad Sch. Of Engi. Nagoya Univ.
-
HOSHI Satoru
Department of Material Systems Engineering,Faculty of Technology,Tokyo University of Agriculture and
-
KATAOKA Ryoichi
Department of Material Systems Engineering,Faculty of Technology,Tokyo University of Agriculture and
-
Hoshi Satoru
Department Of Material Systems Engineering Faculty Of Technology Tokyo University Of Agriculture And
-
Kataoka R
Tokyo Univ. Agriculture And Technology Tokyo Jpn
-
Kataoka Ryoichi
Department Of Material Systems Engineering Faculty Of Technology Tokyo University Of Agriculture And
-
Mitaku Shigeki
Department Of Applied Physics Faculty Of Engineering University Of Tokyo
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