Ultrasonication: An Efficient Agitation for Accelerating the Supersaturation-Limited Amyloid Fibrillation of Proteins
スポンサーリンク
概要
- 論文の詳細を見る
Amyloid fibrils are self-assemblies of proteins with an ordered cross-\beta architecture. Because they are associated with serious disorders, understanding their structure and mechanism of fibrillation is important. Irradiation with ultrasonication leads to fragmentation of amyloid fibrils, useful for seeding experiments. Recently, ultrasonication has been found to trigger the spontaneous formation of fibrils in solutions of monomeric amyloidogenic proteins. The results indicate that amyloid fibrillation is similar to the crystallization of solutes from a supersaturated solution. The accelerating effects of ultrasonication on amyloid fibrillation suggest that cavitation microbubbles play a key role in effectively converting the metastable state of supersaturation to the labile state, leading to spontaneous fibrillation. Moreover, ultrasonic irradiation would be promising for a high-throughput screening assay of amyloid fibrillation, advancing the study of supersaturation-limited amyloidogenesis.
- 2013-07-25
著者
-
Yoshimura Yuichi
Institute For Protein Research Osaka University
-
So Masatomo
Institute For Protein Research Osaka University
-
Yagi Hisashi
Institute For Protein Research Osaka Univ. And Crest
-
Goto Yuji
Institute For Protein Research Osaka Univ
-
Yoshimura Yuichi
Institute for Protein Research, Osaka University, Suita, Osaka 565-0871, Japan
関連論文
- Catechol derivatives inhibit the fibril formation of amyloid-β peptides(MEDICAL BIOTECHNOLOGY)
- 2P-083 Trp蛍光とH/D交換-NMR法をもちいたβ_2ミクログロブリンのアミロイド線維形成反応中間体の解析(蛋白質・物性(2),第46回日本生物物理学会年会)
- 1P-064 二重標識したマルトース結合蛋白質の基質結合と折りたたみの一分子観測(蛋白質-機能(反応機構,生物活性など),第47回日本生物物理学会年会)
- 3P-022 一分子測定法を用いた緑濃菌由来シトクロムcの変性状態内の運動観察(蛋白質・物性(3),第46回日本生物物理学会年会)
- 3P074 一分子測定法によるβ-ラクトグロブリンの蛍光強度変化と拡散の観測(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)
- 3P-010 重水素交換法を用いたアミロイド線維伸長反応機構の解析(蛋白質・物性(3),第46回日本生物物理学会年会)
- 3P-008 β2-ミクログロブリンとの比較による免疫グロブリン軽鎖C_Lのアミロイド線維形成能の評価(蛋白質・物性(3),第46回日本生物物理学会年会)
- 1P-087 β2ミクログロブリンのフラグメントが形成するアミロイド線維構造の構造解析(蛋白質・物性(1),第46回日本生物物理学会年会)
- 2P119 Reduction of disulfide bridge inhibits the amyloid fibril formation of β2-microglobulin(31. Protein folding and misfolding (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)
- 2P112 Heat Capacity Change Associated with Structural Conversion into Amyloid Fibril(31. Protein folding and misfolding (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)
- 2P106 Orientation of amyloid fibrils formed by β2-microglobulin and its peptide fragment in a flow(31. Protein folding and misfolding (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)
- 2P105 Structural polymorphism of β_2-microglobulin amyloid fibrils induced by the addition of trifluoroethanol(31. Protein folding and misfolding (II),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)
- 2P-098 新しいさや流セルを使用した蛋白質一分子の折り畳み軌跡の観測(蛋白質・物性(2),第46回日本生物物理学会年会)
- 1P112 Multiple time scales in the folding dynamics of single chain monellin revealed by single molecule measurements(3. Protein folding and misfolding (1),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)
- 1P108 Development of sheath-flow system to observe protein folding events at a single-molecule level(3. Protein folding and misfolding (I),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006)
- Dissolution of β_2-Microglobulin Amyloid Fibrils by Dimethylsulfoxide
- The Intrachain Disulfide Bond of β_2-Microglobulin Is Not Essential for the Immunoglobulin Fold at Neutral pH, but Is Essential for Amyloid Fibril Formation at Acidic pH
- 1P064 常磁性緩和促進を用いたβ2ミクログロブリンの中間状態構の解析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)
- 1P041 ヒトリポカリン型プロスタグランジンD合成酵素の脂溶性低分子に対する相互作用解析(蛋白質-構造機能相関,第48回日本生物物理学会年会)
- 2P051 超音波による高速アミロイド線維形成反応(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会)
- 2P-052 SDSL-ESRを用いたアミロイド線維構造に関する研究(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)
- 2P-048 重水素交換法を用いたアミロイド線維伸長機構の解析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)
- 2P-038 β2ミクログロブリンが形成するアミロイド線維の溶液NMRによる直接観察(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)
- 3P-007 β-ラクトグロブリンのαヘリックス中間体の寄与の解明(蛋白質・物性(3),第46回日本生物物理学会年会)
- Conformational Dynamics of β_2-Microglobulin Analyzed by Reduction and Reoxidation of the Disulfide Bond
- High-resolution Crystal Structure of β_2-Microglobulin Formed at pH 7.0
- 3P-042 ライン共焦点顕微鏡による蛋白質折り畳みのマイクロ秒分解一分子追跡(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)
- 2P-050 一分子測定法による乳性蛋白質β-ラクトグロブリンの折り畳み過程の観測(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)
- 1P-057 キャピラリー内トラップによる一分子の長時間観察 : 蛋白質の折り畳みへの応用(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会)
- Molecular Mechanism of Liposome Membrane Fusion Induced by Amphipathic Helical Peptides
- The β-Sheet Structure pH Dependence of the Core Fragments of β_2-Microglobulin Amyloid Fibrils
- 3H1124 一分子計測法によるβ-ラクトグロブリンの観測(3H 蛋白質_物性4,日本生物物理学会第49回年会)
- 3D0948 CS-PCA法(化学シフト-主成分解析)を用いた蛋白質-多分子基質結合系の解析(3D 蛋白質_構造機能相関2,日本生物物理学会第49回年会)
- 2H1612 ヒト由来リポカリン型プロスタグランジンD合成酵素のフォールディング機構の解明(蛋白質_物性3,第49回日本生物物理学会年会)
- 1D1648 ヘキサフルオロイソプロパノールによるIAPPのアミロイド線維形成(蛋白質_物性1,第49回日本生物物理学会年会)
- Visualization of polymorphism in apolipoprotein C-II amyloid fibrils
- Mechanisms of Ultrasonically Induced Fibrillation of Amyloid \beta_{1{\mbox{--}}40} Peptides
- Ultrasonication: An Efficient Agitation for Accelerating the Supersaturation-Limited Amyloid Fibrillation of Proteins
- Dissolution of β2-Microglobulin Amyloid Fibrils by Dimethylsulfoxide
- Conformational Dynamics of β2-Microglobulin Analyzed by Reduction and Reoxidation of the Disulfide Bond