サケ血清蛋白の性差ならびにメス特異蛋白の精製
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概要
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The sexual differences in serum proteins of mature chum salmon, Oncorhynchus keta, were studied by polyacrylamide disc electrophoresis and thin-layer gel chromatography on Sephadex G-200. A protein band was observed specifically in the serum of female fish by disc electrophoresis. Thin-layer gel chromatography combined with autoradiography with 59Fe disclosed that this female-specific serum protein migrated as a protein of large molecular size (around 600, 000) and that the 59Fe added was specifically bound to this protein, which was clearly different from transferrin. The protein was purified with hydroxylapatite column chromatography followed by gel filtration on Sepharose 6B. The sedimentation and diffusion coefficients were 12.5S and 1.87×10-7 cm2/s respectively, from which the molecular weight was calculated as 630, 000, in good agreement with the value obtained by gel filtration. Some chemical properties of the female-specific serum protein seemed to be similar to those of amphibian vitellogenin, which is a precursor of egg yolk proteins.
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