筋肉アルカリ性プロテアーゼの研究-I : コイの筋肉内アルカリ性プロテアーゼの分離,精製
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概要
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An alkaline protease was isolated from crude extract of carp ordinary muscle by am-monium sulfate fractionation (30-70% saturation), heat-treatment (58°C), DEAE-Sephadex A-50 column chromatography and Sepharose 6B gel filtration. The specific activity in-creased about 300 fold that of the crude extract with high recovery, and the purified prepar-ation was homogeneous as indicated by ultracentrifugal (S020, W: 19.3) and disc-electrophoretic analyses. The absorption spectrum of the purified enzyme was maximal at 278 mμ and minimal at 252 mμ. The specific extinction at 280 m p (E1%1cm) was 5.31. The molecular weight was found to be about 780, 000 by Sepharose 6B gel filtration and the isoelectric point, 5.2 by isoelectric focusing. This enzyme seems to be different from cathepsins when molecular weight and other physicochemical and enzymatic properties are compared.
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