マウス肝Allopurinol酸化酵素に関する研究

概要

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当教室において，さきにみとめられたマウス肝臓のallopurinol(4-HPP)酸化酵素がaldehyde oxidase(AO)と同一の酵素であるか否かについて検討を行ない，以下に記す実験結果から，高濃度の4-HPPは肝AOにより酸化されoxipurinolになることが明らかになった．1)N-methylnicotinamide(NMN)を基質として測定したAO活性と4-HPP酸化酵素活性はマウスの成熟期間中並行して増加した．2)両酵素活性は，加熱処理により同じ失活曲線を描いた．3)4-HPPおよびNMN酸化反応は，それぞれ，NMNおよび4-HPPにより競合的に抑制された．4)4-HPP酸化反応を抑制する化合物は，NMN酸化にたいしても同じ割合で抑制を示した．5)Dexamethasoneを投与すると，4-HPPおよびNMN酸化反応は，同じ程度の減少がみとめられた．6)AO精製時，各段階で4-HPPおよびNMN酸化酵素は同じ率で精製された．7)4-HPP酸化酵素およびAOは共に一価陽イオン依存性であること，さらに，一価陽イオンによって，両酵素活性は同じ動態を示すことがみとめられた．8)実験に用いた酵素標品中に含まれているxanthine oxidaseは，4-HPPの酸化に影響していないことを確認した．
社団法人日本薬理学会の論文