A SPIDER TOXIN BINDING PROTEIN FROM BOVINE BRAIN : ITS PURIFICATION AND N-TERMINAL AMINO ACID SEQUENCE DETERMINATION
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概要
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A 60kDa spider toxin binding protein from bovine brain was solubilized with digitonin and purified up to 5800-folds over starting crude homogenate. The purification procedure entailed DEAE-cellulose, concanavalin-A affinity, 1-naphthylacetyl spermine affinity and high performance liquid chromatography. The purified protein owned a very high affinity for ligand ^<125>I-JSTX-3 binding Kd 15.6nM and Bmax 6.5nM. The amino acid composition of the protein was determined. The N-terminal amino acid sequence analysis yielded a unique sequence : NH_2-X-Pro-X-Val-Tyr-Phe-Lys-Glu-Gln-Phe-Leu-Asp-Gly-Asp-X-
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1991-11-25
著者
-
川合 述史
自治医科大学第一生理
-
萩原 健一
東京大学薬学部薬品分析化学教室
-
川合 述史
自治医大 生理学
-
HOSSAIN Anwar
Department of Analytical Chemistry, Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Tokyo
-
萩原 健一
Department of Analytical Chemistry, Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Tokyo
-
川合 述史
1st, Department of Physiology, Jichi Ika University
-
中嶋 暉躬
Department of Analytical Chemistry, Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Tokyo
-
川合 述史
自治医科大学第一生理学教室
-
Hossain Anwar
Department Of Analytical Chemistry Faculty Of Pharmaceutical Sciences University Of Tokyo
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