Sarcosine Oxidase from Arthrobacter ureafaciens : Purification and Some Properties
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概要
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Sarcosine oxidase (EC 1.5.3.1) of Arthrobacter ureafaciens was purified to homogeneity by means of sequential chromatography on DEAE-Toyopearl 650M, Toyopearl HW-55,and hydroxyapatite. The purified enzyme was most active at pH 8.3 and was stable at pH 6.5-9.5 for 20h at 20℃. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 185000 by gel filtration. Sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis indicated that the enzyme was composed of four dissimilar subunits with molecular weights of 96000,45000,23000,and 14000 daltons. The isoelectric point was 4.5 as checked by isoelectrofocusing. The K_m and k_<cat> values for sarcosine were 6.4mM and 5.8s^<-1>. The enzyme was strongly inactivated by heavy metal ions such as Ag^+, Zn^<2+>, Cu^<2+>, Hg^<2+>, Co^<2+>, and Cd^<2+>, and an SH-blocking regent, p-chloromercuribenzoate. Spectrophotometric and fluorogenic analyses suggested that a flavin cofactor associated with the 45000-dalton subunit participates in the enzyme reaction.
- 公益社団法人日本薬学会の論文
- 1988-04-25
著者
-
鶴 大典
長崎大薬
-
大串 伸
Faculty of Pharmaceutical Sciences, Nagasaki University
-
鶴 大典
Faculty of Pharmaceutical Sciences, Nagasaki University
-
鶴 大典
長崎大学薬学部
-
鶴 大典
熊工大
-
大串 伸
Faculty Of Pharmaceutical Sciences Nagasaki University
-
愛水 重典
Research Division Toyo Boseki Co. Ltd.
-
鶴 大典
長崎大
-
鶴 大典
長崎大学 薬
-
Tsuru D
Department Of Applied Microbiology Kumamoto Institute Of Technology
-
長尾 公則
Faculty Of Pharmaceutical Sciences Nagasaki University
-
安藤 實
Research Division Toyo Boseki Co. Ltd.
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