Streptococcus mutans AHT 株(血清型 g)の水溶性グルカン合成酵素の精製ならびに性状に関する研究
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概要
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Streptococcus mutans strain AHT (serotype g) secreted four glucosyltransferase isozymes with different pI. One with pI 5.8 was purified 244-fold from the ammonium sulfate fraction by DEAE-cellulose chromatography, fast protein liquid chromatography (FPLC) and hydrophobic chromatography. The enzyme preparation gave a single protein band on analysis by both polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) and SDS-PAGE. The molecular weight was estimated to be about 130, 000 by SDS-PAGE and 135, 000 by ultracentrifugal analysis. The apparent Km value for sucrose and pH optimum of the enzyme were 3.9 mM and 4.7, respectively. The enzyme synthesized soluble glucan from sucrose, and the glucan consisted of over 90 percent α-1, 6-glucosidic linkages. Anti-purified enzyme serum produced a single precipitin band with the purified enzyme preparation, whereas it did not react with other two isozyme preparations.
- 九州歯科学会の論文
- 1984-12-25
著者
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