Pseudomonas aeruginose GM_2の生産するゲラニオール酸化酵素について

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概要

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• Properties of the geraniol dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa GM_2,which is independent of nicotinamide nucleotide, flavine-adenine dinucleotide and flavine mononucleotide and which is firmly bound to the cell-wall membrane, were investigated.Ferricyanide and phenazine methosulfate were active as oxidants fo the geraniol dehydrogenase.Lipids were detected on thin-layer chromatograms, as at least three components, from the particulate fraction. o-Phenanthroline and EDTA inhibited geraniol oxidation. The results suggest that the dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa GM_2 is a lipoprotein, which contains an iron-binding site essential for its activity.The enzyme showed its optimum pH and temperature at pH 7.0-7.5 and 30-35℃, respectively.The substrate specificity of the dehydrogenase is discussed in connetion with the geometrical isomerism of the substrate.

• 社団法人日本生物工学会の論文
• 1975-07-25

著者

• 辰己 忠次

  大阪府立大学農学部農産製造学研究室

• 辰己 忠次

  大阪府立大学農学部農芸化学科

• 島 昭二

  大阪府大 農

• 島 昭二

  大阪府立大学農学部農芸化学科

• 島 昭二

  大阪府立大学農学部

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