細胞骨格を膜に連結するERMタンパク質と細胞膜・接着分子との相互作用 : ラディキシンのFERMドメインの結晶構造研究
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概要
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The N-terminal FERM domain of ERM (ezrin/radixin/moesin) proteins is responsible for membrane binding by interaction with phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate(PIP_2) and the adhesion proteins such as ICAMs. We have determined the crystal structures of the mouse radixin FERM domain, and its complexes with inositol-(1, 4, 5)-trisphoshate(IP_3), which is a head group of PIP_2, and with the ICAM-2 cytosolic tail. IP_3 binds to basic cleft between subdomains A and C, which is a different site from those found in PH domains. The ICAM-2 peptide binds to the subdomain C mediated by a β-β association and several side-chain interactions.
- 日本生物物理学会の論文
- 2001-09-25
著者
-
箱嶋 敏雄
奈良先端科学技術大学院大学情報科学研究科
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箱嶋 敏雄
奈良先端科学技術大学院大学
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浜田 恵輔
奈良先端科学技術大学院大学バイオサイエンス研究科:(現)理化学研究所播磨研究所構造生物物理研究室
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