トロポニン-Cとトロポニン-Iの間の疎水的相互作用の意義

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概要

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• Atomic structure of troponin C (TnC) in complex with N-terminal fragment of troponin I (TnI_<1-47>) determined at 2.3 Å resolution revealed the compact globular conformation of the TnC molecule, which is likely to exist within the intact troponin (Tn). The,TnI_<1-47> long α-helix joins two domains of TnC by polar interaction, while its amphiphilic portion is tightly bound in the hydrophobic cleft of the C-domain of TnC through 38 van der Waals interactions. The model was proposed for another TnI amphiphilic α-helical segment, which binding/release to/from the regulatory N-domain of TnC would actually regulate the acto-myosin ATPase.

• 日本生物物理学会の論文
• 1999-05-25

著者

• 山本 雅貴

  理研・播磨

• 山本 雅貴

  理研

• Vassylyev Dmitry

  理研・播磨

• Vassylyev D.G.

  松下・国際研

• Vassylyev Dmitry

  松下電器産業(株)国際研究所

• 武田 壮一

  松下電器産業(株)国際研究所

• 前田 雄一郎

  松下電器産業(株)国際研究所

• 前田 雄一郎

  理化学研究所播磨研究所構造生物化学研究室

• 武田 壮一

  国立循環器病センター研究所心臓生理部

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