バクテリオロドプシンにおける内部結合水の振動解析
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概要
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Internal water molecules are considered to play a crucial role in the functional processes of ion pump proteins, though little has been known about their structure and function. We have studied hydrogen-bonding alterations of internal water molecules in a light-driven proton pump, bacteriorhodopsin, by means of low-temperature Fourier-transform infrared (FTIR.) spectroscopy. Highly accurate measurements enabled us to detect even a single stretching vibration of such water molecules. In addition, analysis of the water molecules hydrating with negative charges led to a proposal of the "hydration switch model" for the primary proton transfer reaction in bacteriorhodopsin.
- 日本生物物理学会の論文
- 2004-05-25
著者
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