L-2- ハロ酸脱ハロゲン化酵素の立体構造と反応機構の解析

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概要

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• The structure and function of homodimeric L-2-haloacid dehalogenase from <I>Pseudomonas</I> sp. YL has been investigated by X-ray crystallographic methods. Each subunit of the enzyme consists of two domains. The core domain has a unique α/β structure which is different from the α/βhydrolase fold, and contains almost all the active site residues. The subdomain for dimerization has a four-helix bundle structure. The structure analysis of the complex between the S175A mutant and L-2-chlorobutyrate has revealed the structure of the corresponding ester intermediate. This suggests that the catalysis of the enzyme must proceed in SN2 substitution reaction via the ester intermediate.

• 日本結晶学会の論文

著者

• 畑 安雄

  京都大学化学研究所生体分子情報

• 畑 安雄

  京大・化研

• 藤井 知実

  京大・化研

• 畑 安雄

  Institute For Chemical Research Kyoto University

• 藤井 知実

  京都大学化学研究所

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