A Glycotechnological Approach for Artificial Proteoglycan Having Reconstructed Glycosaminoglycans.
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概要
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Proteoglycans (PGs) are complex glycoconjugates that are composed of a core protein and glycosaminoglycan (GAG) chains. The GAG chains are covalently bound to the serine residue of the core protein via a common core tetrasaccharide (glucuronic acid-galactose-galactose-xylose) as the linkage region. The endo-type glycosidases were investigated with the aim of performing enzymatic synthesis of PG. It is known that many glycosidases catalyze a transglycosylation reaction as a re-verse reaction in addition to their main hydrolysis reaction. Therefore, the transglycosylation mechanism of testicular hyaluronidase, which is an endo-β-N-acetylhexosaminidase, was investi-gated. It was found that disaccharides are successively released from the nonreducing terminal of a donor hyaluronic acid (HA) and rapidly transferred to the nonreducing terminal of an acceptor HA. It was also found that testicular hyaluronidase also acted on chondroitin (Ch), chondroitin 4-sulfate (Ch4S), chondroitin 6-sulfate (Ch6S), and other GAGs as well as HA. Therefore, by repeating the transglycosylation using suitable combinations of Ch, Ch4S, Ch6S, and other GAGs as acceptors and donors, it was possible to custom synthesize GAGs. It is likely that application of this system would facilitate artificial reconstruction of GAG moieties of PG. Subsequently, we found that an endo-β-xylosidase activity was present in rabbit liver. This enzyme specifically hydrolyzed the xylose-serine linkage between the core protein and GAG chains of PG, thereby allowing intact GAGs to be obtained. At present, we are studying the enzymatic transfer of the reconstructed GAG chains to the core protein using the transglycosylation activity of this enzyme.
- 日本応用糖質科学会の論文
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