Na<SUP>+</SUP>，K<SUP>+</SUP>-ATPase(Na<SUP>+</SUP>ポンプ)のエネルギー変換のメカニズム
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概要
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The author reviews the molecular properties of Na<SUP>+</SUP>, K<SUP>+</SUP>-ATPase not only to elucidate the reaction sequence of the enzyme, but also to obtain a better understanding of the mechanism of energy transduction. It is shown that the reaction sequence which had been proposed mainly from phosphorylation kinetics has now been proven by the direct measurment of dynamic fluorescence changes during the hydrolysis of ATP. The formation of MgNaE<SUB>1</SUB> ATP and the transition of NaE<SUB>1</SUB>P to E<SUB>2</SUB>P accompany the largest fluorescence changes in both the intrinsic and the extrinsic probes, respectively. These findings seem to be a useful step for understanding the mechanism of energy transduction in Na<SUP>+</SUP>, K<SUP>+</SUP>-ATPase.
- 社団法人 日本薬理学会の論文
著者
-
谷口 和弥
北海道大学大学院理学研究科化学専攻生物化学教室
-
Taniguchi K
Biological Chemistry Division Of Chemistry Faculty Of Science Hokkaido University
-
谷口 和弥
北海道大学
-
Taniguchi Kazuya
Graduate School Of Agricultural Sciences Tohoku University
-
谷口 和弥
北海道大学歯学部薬理学教室
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