Na<SUP>+</SUP>ポンプのメカニズム
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概要
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This paper, reviews recent findings on the protein components of the Na<SUP>+</SUP> pump, the protein-phospholipid interactions, the reaction sequence of Na<SUP>+</SUP>, K<SUP>+</SUP>-ATPase, the transport mode of Na<SUP>+</SUP> pump, the binding of physiological ligands to Na<SUP>+</SUP>, K<SUP>+</SUP>-ATPase, the relation between partial reactions and various phosphoenzymes and the conformational changes of Na<SUP>+</SUP>, K<SUP>+</SUP>-ATPase. Available data show that these phosphoenzymes are reaction intermediates in not only the hydrolysis of ATP but also the transport of Na<SUP>+</SUP> and K<SUP>+</SUP> across the membrane. Recent findings on the conformational change of Na<SUP>+</SUP>, K<SUP>+</SUP>-ATPase detected by intrinsic and extrinsic protein probes suggest that the free energy generated by ATP hydrolysis is converted to conformational energy during the conversion of MgNaE<SUB>1</SUB>P to MgE<SUB>2</SUB>P.
- 日本生物物理学会の論文
著者
-
谷口 和弥
北海道大学大学院理学研究科化学専攻生物化学教室
-
Taniguchi K
Biological Chemistry Division Of Chemistry Faculty Of Science Hokkaido University
-
谷口 和弥
北海道大学
-
Taniguchi Kazuya
Graduate School Of Agricultural Sciences Tohoku University
-
谷口 和弥
北海道大学・歯学部薬理学教室
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