Participation of the surface structure of pharaonis phoborhodopsin, ppR and its A149S and A149V mutants, consisting of the C-terminal α-helix and E-F loop, in the complex-formation with the cognate transducer pHtrII, as revealed by site-directed 13C solid
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概要
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We have recorded 13C solid state NMR spectra of [3-13C]Ala-labeled pharaonis phoborhodopsin ppR, and its mutants, A149S and A149V, complexed with the cognate transducer pHtrII (1-159), to gain insight into a possible role of their cytoplasmic surface structure including the C-terminal α-helix and E-F loop for stabilization of the 2:2 complex, by both cross-polarization magic angle spinning (CP-MAS) and dipolar decoupled-magic angle spinning (DD-MAS) NMR techniques. We found that 13C CP-MAS NMR spectra of [3-13C]Ala-ppR, A149S, and A149V complexed with the transducer pHtrII are very similar, reflecting their conformation and dynamics changes caused by mutual interactions through the transmembrane α-helical surfaces. In contrast, their DD-MAS NMR spectral features are quite different between [3-13C]Ala- A149S and A149V in the complexes with pHtrII: 13C DD-MAS NMR spectrum of [3-13C]Ala-A149S complex is rather similar to that of the uncomplexed form, while the corresponding spectral feature of A149V complex is similar to that of ppR complex in the C-terminal tip region. This is because more flexible surface structure detected by the DD-MAS NMR spectra are more directly influenced by the dynamics changes than the CP-MAS NMR. It turned out, therefore, that an altered surface structure of A149S resulted in destabilized complex as viewed from the 13C NMR spectrum of the surface areas, probably because of modified conformation at the corner of the helix E in addition to the change of hydropathy. It is, therefore, concluded that the surface structure of ppR including the C-terminal α-helix and the E-F loops is directly involved in the stabilization of the complex through conformational stability of the helix E.
著者
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Saito Yuko
Division Of Biological Science Graduate School Of Science Nagoya University
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Sudo Yuki
Div Biol Sci Graduate School Of Science. Univ Of Naogya
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Ikeda Yoichi
Graduate School of Pharmaceutical Science, Hokkaido University
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Saito Hajime
Dept. Quantum Life Sci. Hiroshima Univ.
-
Tuzi S
Department Of Life Science University Of Hyogo
-
Saito H
Dept Of Life Science Himeji Inst. Of Tech. (univ Of Hyogo):hiroshima Univ.
-
Naito A
Graduate School Of Engineering Yokohama National University
-
Kawamura Izuru
Graduate School Of Engineering Yokohama National University
-
Kawamura Izuru
Yokohama National Univ.
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Tuzi Satoru
静岡県立大学 食品栄養科学部
-
Tuzi Satoru
Department Of Life Science Himeji Institute Of Technology Harima Science Garden City
-
水谷 忠士
Fac. Of Advanced Life Sci. Hokkaido Univ.
-
Naito Akira
Yokohama National University
-
Naito Akira
Graduate School Of Engineering Yokohama National University
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Naito Akira
Department Of Life Science Faculty Of Science Himeji Institute Of Technology
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Ikeda Yoichi
Graduate School Of Pharmaceutical Science Hokkaido University
-
Kamo N
Hokkaido Univ. Sapporo Jpn
-
Kamo Naoki
Department Of Pharmaceutical Sciences Hokkaido University
-
Kamo Naoki
Faculty Of Advanced Life Science Hokkaido University
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Kamo Naoki
Laboratory Of Biophysical Chemistry Faculty Of Advanced Life Science Hokkaido University
-
Naito Akira
Grad. Sch. Eng. Yokohama Natl. Univ.
-
Sudo Yuki
Division Of Biological Science Graduate School Of Science Nagoya University:presto Jst
-
Kamo Naoki
Faculty Of Pharmaceutical Sciences Grad. School Of Pharmaceutical Siences Hokkaido Univ.
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Sudo Yuki
Division Of Biological Science Nagoya University:presto Jst
-
Kamo Naoki
Laboratory Of Biophysical Chemistry Graduate School Of Pharmaceutical Sciences
-
Kamo Naoki
College Of Pharmaceutical Science Matsuyama University Matsuyama Japan
-
Sudo Yuki
Grad. Sch. Of Sci. Nagoya Univ.:presto Jst
-
Sudo Yuki
Graduate School Of Scinece Nagoya University
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