リソゾーム膜に存在する糖蛋白質に関する生化学的研究
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概要
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A glycoprotein was purified from rat liver lysosomal membranes. The purified glycoprotein contained about 39% carbohydrates, and showed highly acidic isoelectric point (pH=2.7) due to many sialic acid residues. The glycoprotein designated as MSGP (major sialoglycoprotein in lysosomal membranes) retained tetrameric structures with 420kDa in its native state, which consist of 107kDa(α) and 96kDa(β) subunit polypeptide. Data of Carbohydrate analyses on MSGP showed that MSGP has about 15 N-linked oligosaccharide chains of complex type and 7 0-linked oligosaccharide chains per each subunit. Topography of MSGP in the tritososomal membranes was examined by ^<125>I-labeled antibodies directed against MSGP and neuraminidase treatment. Antibody binding sites and susceptibility of MSGP to neuraminidase were enclosed within vesicles and became accessible only after distruption of tritososmes with osmotic shock, suggesting that MSGP is on the inside surface of lysosomes. A kinetic study of MSGP on the biosynthesis and turnover rate was carried out in rat in vivo using [^3H]-leucine as a metabolic precursor. The incorporated radioactivity in MSGP was measured after purification of MSGP with immunoaffinity chromatography. Radioactivity in MSGP peaked at 3 hours after [^3H]-leucine injection, and later declined slowly with the approximate half life of 33h, which indicated that MSGP reaches the lysosomes within 3h after its synthesis on the rough endoplasmic reticulumn.
- 福山大学の論文
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