カテコールアミンニューロンの刺激分泌連関に関する研究 : 神経ペプチドPACAP(Pituitary Adenylate Cyclase-Activating Polygeptide)の役割
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概要
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Pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide (PACAP) is a neuropeptide first isolated from ovine hypothalamic tissue. This peptide stimulates adenylate cyclase activation. However, few details were known of the function of this peptide on stimulus-secretion coupling in neuronal cells. The authors have investigated the role of PACAP on catecholamine biosynthesis and secretion using cultured bovine adrenal chromaffin cells as a model for catecholamine-containing neurons. PACAP38, the 38-amino acid form of PACAP, increased cAMP formation in bovine adrenal chromaffin cells. In addition, PACAP38 increased [Ca^<2+>]i associated with P1 turnover and Ca2^<2+> influx into the cells. The synthesis of catecholamine and the phosphorylation of tyrosine hydroxylase, a rate-limiting enzyme of catecholamine biosynthesis, stimulated by the maximal effective concentration of dibutyryl cAMP or a high concentration (56 mM) of K^+ were further enhanced by PACAP38. Thus PACAP38 stimulated the pathway of catecholamine biosynthesis mainly by both activation of cAMP- and Ca2^<2+>-dependent protein kinases. On catecholamine secretion from the cells, the effect of PACAP38 was markedly potentiated by addition of ouabain, an inhibitor of Na^+/K^+ ATPase. This markedly potentiated secretion was greatly reduced with Na^+ omitted - sucrose medium. PACAP38 increased ^<22>Na^+ influx into the cells treated with ouabain. Thus PACAP38 with ouabain stimulated catecholamine secretion by accumulation of intracellular Na^+, resulting in an increase in Ca^<2+> influx. These results indicate that the neuropeptide PACAP has an important role in stimulus-secretion coupling in adrenal chromaffin cells.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 2002-09-01
著者
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