EFFECT OF CALCIUM IONS ON THE INTERACTIONS OF S-100 PROTEIN WITH MICROTUBULE PROTEINS

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概要

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• In the presence of Ca^<2+>, S-100 protein suppressed microtubule assembly in vitro in a concentration-dependent fashion and the inhibition was restored by adding EGTA. The binding of microtubule proteins to S-100 protein was examined using affinity chromatography on S-100 protein attached to Sepharose 4B. When tubulin or microtubule-associated proteins (MAPs) were applied to an S-100 protein-Sepharose 4B column, they were bound to the column in the presence of Ca^<2+>, but were not relased by adding EGTA. Sodium dodecyl sulfate (SDS)-polyacrylamide gel electrophoresis indicated that the proteins bound to the column, which were eluted with 0.5 M KCl plus EGTA, consisted of tubulin or tau proteins.

• 公益社団法人日本薬学会の論文
• 1986-05-25

著者

• 鈴木 龍雄

  Department of Biochemistry, Nagoya City University Medical School

• 藤井 敏弘

  Faculty of Textile Science and Technology, Shinshu University

• 近藤 慶之

  Faculty of Textile Science and Technology, Shinshu University

• 藤井 敏宏

  信州大 繊維

• 藤井 敏弘

  信州大繊維

• 藤井 敏弘

  Faculty Of Textile Science And Technology Shinshu University

• 赤羽 康宏

  Faculty Of Textile Science And Technology Shinshu University

• 鈴木 龍雄

  Department Of Biochemistry Nagoya City University Medical School

• 近藤 慶之

  Faculty Of Textile Science And Technology Shinshu University

• 牛腸 尚人

  Faculty of Textile Science and Technology, Shinshu University

• 大木 幸介

  Faculty of Textile Science and Technology, Shinshu University

• 大木 幸介

  Faculty Of Textile Science And Technology Shinshu University

• 牛腸 尚人

  Faculty Of Textile Science And Technology Shinshu University

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