分子構造解析による骨コラーゲン原線維の形成・分解時の形態・機能評価
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概要
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The static and dynamic molecular structure analyses of the collagen microfibril were carried out by using the molecular mechanics (MM) and molecular dynamics (MD) simulation code, AMBER, which has been developed by Kollman et al. In this study, the characterization of collagen microfibril was performed by studying the difference between the formation process collagen (bonding model) and resolution process collagen (off-bonding model). The collagen microfibril was modeled by assembling collagen monomers, named Smith-Collagen. The formation and resolution mechanism is studied by MM and MD analyses in cases of peptide bonding and off-bonding between GLY 226-PRO 227 (Atom 1622 Atom 1623) of collagen molecule. The molecular mechanics analysis demonstrates that bonding model might be more stable as a whole and more active locally than off-bonding model. Further, the isothermal compressibility of off-bonding model is lower than bonding one. It means that the resolution of collagen molecule, which corresponds to the off-bonding, cause the higher rigidity and lose the activation ability. The molecular dynamics analysis reveals that the bonding model has the higher possibility of large scale structure change, especially at the biding part- the terminates between collagen units-. The microscale evaluations of static and dynamic micromechanical properties shows the stable and high dynamical function of the native bone structure.
- 一般社団法人日本機械学会の論文
- 1998-03-25
著者
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