ヒト胎盤絨毛組織の高分子量蛋白分解酵素(インゲンシン) : その抽出精製および生化学的,生理学的特性の検討
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概要
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近年,ライソゾーム以外に属する蛋白分解酵素の同定がいくつか報告されている.本研究において著者はヒト胎盤絨毛組織より高分子量蛋白分解酵素「イソゲソシン」を抽出精製し,その生化学的,生理学的特性の検討を行った.イソゲソシンは胎盤絨毛組織の可溶性分画を用いDEAE-セルロース,ハイドロキシアパタイトおよび高速液体クロマトグラフィー(HPLC)を用いて精製された、その活性は人工基質であるsucciny-Heucyi-leucyl-valyl-tyrosinemethylcoumarinamide(SLLVTMCA)によって測定された.1)インゲンシンはHPLCゲルろ過によって約700,000の分子量をもつと推測された.またSDSを含んだポリアクリルアミド電気泳動の結果より分子量約70,000と105,000および30,000付近にいくつかのバンドが認められ多くのサブユニットからなると考えられた.2) 最大のインゲンシン活性は0.06〜0.08% sodium dodecyl sulfate(SDS)濃度の存在下で認められた.3)インゲンシンはリノール酸およびアラキドン酸によって活性化された.4)細胞成分分画実験によってインゲンシンはミクロゾーム文画と細胞上清分画により高い活性が認められた.また間接蛍光抗体法を用いた実験でインゲンシンはtrophoblast cell layerと血管内膜に比較的多く存在した.5)インゲンシンは胎盤絨毛組織中の何らかの蛋白質を分解していることを証明し,またアルカリホスファターゼの膜からの遊離作用に関与している可能性を示唆した.以上の結果はこの新しい蛋白分解酵素インゲンシンが胎盤組織の蛋白代謝に関与していることを示唆した.
- 社団法人日本産科婦人科学会の論文
- 1987-04-01
著者
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