速度論的に安定化された超好熱菌由来のタンパク質
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概要
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The chemical and thermal unfolding of pyrrolidone carboxyl peptidase from hyperthermophile (PfPCP) is completely reversible with drastically slow unfolding and refolding rates. The higher thermodynamic stability of the hyperthermophile protein compared to homologous protein from mesophile is characterized by the unusually slow unfolding rate. It is revealed that the stability of the hyperthermophile protein is under kinetic control.
- 日本生物物理学会の論文
- 2004-01-25
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