高度好熱古細菌Sulfolobus tokodaii由来protein L-isoaspartyl-O-methyltransferaseの多量体化による耐熱性獲得機構

スポンサーリンク

概要

• 論文の詳細を見る

• Recent exponential increase of three-dimensional structural information by structural genomics revealed that a lot of proteins from hyper-thermophilic organisms have oligomeric structures. Based on these findings, it has been proposed that oligomerization is one of the strategies for enhancing thermostability of proteins in thermophilic organism. Here I describe how oligomerization contributes to the thermostability in protein L-isoaspartyl-O-methyltransferase from Sulfolobus tokodaii from its crystal structural and mutational analyses.

• 日本生物物理学会の論文
• 2006-07-25

著者

• 田中 良和

  東大新領域

• 田中 良和

  東京大学大学院新領域創成科学研究科

関連論文

• 2P067 翻訳開始因子サブユニットの会合の熱力学的解析(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)
• 2P047 抗シガトキシン抗体10C9 Fab-シガトキシン間相互作用の構造学的・熱力学的解析(蛋白質(構造・構造機能相関),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)
• 1P125 高温領域における超好熱古細菌由来TATA-box binding proteinの二本鎖DNA認識機構(蛋白質(蛋白質工学・進化工学)、核酸結合蛋白質、核酸,口頭発表,第45回日本生物物理学会年会)
• 大腸菌発現における不溶性穎粒形成過程の分光学的研究
• 高度好熱古細菌Sulfolobus tokodaii由来protein L-isoaspartyl-O-methyltransferaseの多量体化による耐熱性獲得機構
• 北海道支部からのたより

スポンサーリンク