Characteristics of the H^+-Translocating Adenosine Triphosphatase of Vibrio parahaemolyticus
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概要
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We have characterized H^+-translocating adenosine triphosphatase (ATPase) in membrane vesicles of Vibrio parahaemolyticus. The ATPase required high concentrations (about 0.5 M) of Na_2SO_4 (or other salts) for its maximum activity. Magnesium ion stimulated the ATPase activity, but Ca^<2+> did not. The activity of ATPase was inhibited by tetrachlorosalicylanilide, an H^+ conductor, but not by another H^+ conductor, carbonylcyanide-m-chlorophenylhydrazone. The activity was strongly inhibited by dicyclohexylcarbodiimide or Zn^<2+>, and partially inhibited by azide, but not at all by vanadate.
- 社団法人日本薬学会の論文
- 1990-01-25
著者
-
土屋 友房
岡山大・薬・微生物
-
守谷 智恵
Faculty of Pharmaceutical Scicences
-
境 由妃
Faculty of Pharmaceutical Sciences
-
津田 正明
Faculty of Pharmaceutical Sciences
-
金沢 浩
Faclty of Engineering
-
土屋 友房
Faculty of Pharmaceutical Sciences
-
金沢 浩
Faclty Of Engineering:okayama University
-
津田 正明
富山大学 生命科学先端研究センター
-
境 由妃
Faculty Of Pharmaceutical Sciences:okayama University
-
守谷 智恵
Faculty Of Pharmaceutical Scicences:okayama University
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