4.低酸素下でのグリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼの細胞情報伝達への寄与 : 第397回ビタミンB研究委員会

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概要

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• 目的 グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ(GAPDH)は, 動植物の細胞質において解糖系酵素として機能し, 動物では低酸素下におかれると発現上昇が認められる. このとき, 細胞質以外にも局在して, 核や顆粒画分においてDNA修復や複製, tRNAの輸送, アポトーシス, エンドサイトーシス, チューブリン重合化, 小胞輸送にも関与していることが報告されている. 本研究では, GAPDHの細胞外分泌について調べ, さらに細胞外GAPDHの新規機能について検討することを目的とする. 方法, 結果 COS7細胞, PC12細胞, MCF7細胞, HEK293細胞, HepG2細胞の培養上清を抗GAPDH抗体で免疫沈降後, 免疫沈降物を抗GAPDH抗体でウェスタンブロットにより解析した. その結果GAPDHはすべての培養上清中で検出され, GAPDHが細胞外に分泌されていることが示された. 次に, 細胞外GAPDHの機能を検討するため, 組み換え体ヒトGAPDHを上述の細胞の培地に添加したところ, PC12細胞とMCF7細胞の培地中で不溶性物質が出現した. しかしGAPDH活性を持たない変異体GAPDH(C151S)では不溶性物質は出現しなかった. 〔論議〕永津客員 低酸素下でinduceされたGAPDHはendogenousのGAPDHと同一タンパク質ですか. 中野委員 高次構造はどうなっているかは不明ですが, 少なくとも一次構造は全く同一です. 岡委員 低酸素で誘導されるGAPDHは, 活性がないのに, 細胞の形態変化を観るのに151番目のシステインのアミノ酸置換を行った根拠は何でしょうか. 中野委員 低酸素で誘導されたGAPDHが1あるいは2量体として存在して活性を示さないことと, それが細胞外に分泌されて機能している可能性が考えられました. そこで, 従来のGAPDHとしての活性中心であるシステインを不活性なセリンに置換したときに細胞の形態変化はどうなるかを確認したかったものですからこの実験を行い, やはりシステインは必須のようだとの結果を得たと考えています. 大川委員 1)GAPDHはたぶんproteasome依存性の分解を受けるタンパク質と思いますが, 低酸素環境での, 細胞内発現の増強と分解阻害の結果なのかどちらでしょうか. 2)培養液中10%FBS内のGAPDH量は培地中に添加した量よりも多いのか少ないのかいかがでしょうか. 中野委員 1)分解阻害についてはまだ未検討ですので今後研究を進めたく思っています, しかしながら, GAPDHmRNAの増強が確実であることから, タンパク質誘導が関与していると考えています. 2)申し遅れましたが用いたFBSにはGAPDHを含まないことを前もって確認しております. 井上準委員 Hypoxiaではoxystressが増強する可能性があり, これがCys151を酸化して一連の変化を誘起した可能性はいかがでしょうか. 中野委員 システインの酸化生成物については未検討で今後の課題と考えております. 活性な状態のrecombinant GAPDHを添加しても細胞の形態変化が認められることから, 少なくともNativeなタンパク質の関与が主であろうと考えています.

• 日本ビタミン学会の論文
• 2004-09-25

著者

• 山地 亮一

  大阪府大院・生命環境

• 中野 長久

  大阪府立大学・産学官連携機構

• 山地 亮一

  大阪府立大院・生命環境

• 乾 博

  大阪府立大院・生命環境

• 茶谷 江美

  大阪府立大大学院農学生命科学

• 中野 長久

  大阪府立大学 大学院生命環境科学研究科

• 山地 亮一

  大阪府立大学 大学院生命環境科学研究科

• 山地 亮一

  大阪府立大学大学院生命環境科学研究科

• 乾 博

  大阪府立大・生命環境・応用生命

• 山地 亮一

  大阪府立大・生命環境・応用生命

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