Glucose 6-phosphate dehydrogenaseのブルーデキストラン-セファロースによるアフィニティクロマトグラフィー
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概要
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Interactions of blue dextran-Sepharose 4B with enzymes requiring cofactors such as NAD(P) or ATP from serveral heterolactic acid bacteria were examined. Acetate kinase, hexokinase, and phosphate acetyltransferase from all the strains tested were not adsorbed on the Sepharose derivatives. Glucose 6-phosphate dehydrogenases from Lactobacillus buchneri IFO 3961,Lactobacillus fermenti AHU 1414,and L. fermenti AHU 1061 were adsorbed on blue dextran-Sepharose and recovered in a yield of 90.5,75.0,and 53.2%, respectively, by eluting with a linear gradient of specific ligand NADP (0-1 mM). Lactate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase from L. fermenti AHU 1414 were also adsorbed in part on the Sepharose derivative, but these two enzymes were readily eluted with a buffer of low ionic strength.
- 社団法人日本生物工学会の論文
- 1976-08-25
著者
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河合 啓一
(現)岐阜大学農学部農芸化学科
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江口 良友
北海道大学農学部微生物工学教室
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河合 啓一
Department of Microbial Engineering and Technology, Faculty of Agriculture, Hokkaido University
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江口 良友
Department of Microbial Engineering and Technology, Faculty of Agriculture, Hokkaido University
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