Galactose oxidaseの結晶構造 : 自らを補酵素とするタンパク質
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概要
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The crystal structure of a copper-containing enzyme, galactose oxidase, is reported. The protein entirely consists of almost entirely β-structure, with one domain showing pseudo sevenfold symmetry. The copper coordination is square pyramidal with one exogenous ligand. The discovery of an unexpected intramolecular thioether bond between Tyr272 and Cys228 at the copper site strongly supports a model where a tyrosine free radical is involved in the catalytic mechanism as a secondary redox cofactor. Comparison with other related enzymes are also made.
- 日本生物物理学会の論文
- 1992-11-25
著者
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